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AHO Aktuell - 10.04.2003 Zürcher Forscher beweisen Teil der Prionenhypothese LID. Das Team um den Prionenforscher Adriano Aguzzi der Uni Zürich ist den Entstehungsmechanismen von Prionenkrankheiten einen Schritt näher gekommen. Es erbrachte den Beweis, dass sich fehlgefaltete Prionen an normale Prionproteine anlagern, wie die Nachrichtenagentur SDA berichtet. 1984 postulierte Stanley Prusiner die Theorie, dass der Erreger von Prionenerkrankungen wie BSE oder Creutzfeldt-Jakob aus einem fehlgefalteten Protein besteht, das sich vermehrt, indem es sich an ein gesundes Prionprotein (Eiweiss) anlagert und dieses in ein krankes verwandelt. 1997 erhielt Prusiner dafür den Nobelpreis. Aguzzis Team stellte nun ein verändertes Prionprotein her, an dem ein Teil eines menschlichen Antikörpers haftet – was als Beweis gilt, dass die von Prusiner postulierte Anlagerung tatsächlich stattfindet. Die Resultate der Forschung wurden am 4. April im Wissenschaftsmagazin „Cell“ veröffentlicht.

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